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» » » » Crean un 'nano-reactor' para producir biocombustible de hidrógeno


Referencia: Phys.org, 4 de enero 2016
"Scientists create 'nano-reactor' for the production of hydrogen biofuel"
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Los científicos de la Universidad de Indiana han creado un biomaterial altamente eficiente, capaz de catalizar la formación de hidrógeno de ese "santo grial" de la división de H2O, a fin de producir hidrógeno y oxígeno que sirva de combustible a coches baratos y eficientes que funcionen con agua.

Renderización artística de P22-Hyd, un nuevo biomaterial creado al encapsular una enzima de hidrógeno dentro de una envoltura de virus. Crédito: Indiana University
La enzima modificada gana fuerza al estar protegida dentro de la envoltura de proteínas o "cápside" de un virus bacteriófago; este nuevo material es 150 veces más eficiente que la forma inalterada de la enzima.

El proceso de creación del material fue informado recientemente en el journal Nature Chemistry. "Básicamente, hemos tomado la capacidad de un virus para autoensamblar innumerables bloques de construcción genéticos e incorporarlos a una enzima muy frágil y sensible, con la notable propiedad de tomar protones y expulsar gas de hidrógeno", dijo Trevor Douglas, profesor de Química Earl Blough en la Universidad de Artes y Ciencias de Bloomington, que dirigió el estudio. "El resultado final es una partícula similar a un virus que se comporta igual que un material altamente sofisticado que cataliza la producción de hidrógeno."

Otros científicos de la misma universidad que han contribuido a la investigación fueron Megan C. Thielges, profesor asistente de química; Ethan J. Edwards, Ph.D. estudiante; y Paul C. Jordan, un investigador postdoctoral en Alios BioPharma, que era doctorando en el momento del estudio.

Ilustración que muestra la liberación de hidrogenasa-NiFe desde el interior de la envoltura del virus, o "cápside", de un P22 bacteriófago. Crédito: Universidad de Indiana
El material genético utilizado para crear la enzima, hidrogenasa, es producido por dos genes de la bacteria común Escherichia coli, insertados dentro de la cápside de protección, utilizando métodos desarrollados previamente por estos científicos. Los genes, hyaA y hyaB, dos genes de la E. coli que codifican subunidades clave de la enzima hidrogenasa. La cápside proviene del virus bacteriano conocido como bacteriófago P22.

El biomaterial resultante, llamado "P22-Hyd" no sólo es más eficiente que la enzima inalterada, sino que también se puede producir a través de un proceso de fermentación sencilla a temperatura ambiente.

El material es potencialmente mucho menos costoso de producir y más respetuoso con el medio ambiente que otros materiales utilizados actualmente para crear pilas de combustible. Por ejemplo, el platino es un metal poco frecuente y costoso, y se utiliza comúnmente para catalizar el hidrógeno como combustible en productos tales como coches de concepto de alta gama.

"Este material es comparable al platino, excepto que es verdaderamente renovable", subrayó Douglas. "No es necesario extraerlo, puedes crearlo a temperatura ambiente utilizando una tecnología de fermentación a escala masiva, y es biodegradable. Se trata de un proceso muy ecológico de fabricar un material sostenible de muy alto nivel."

El Hyd-P22 rompe los enlaces químicos del agua para crear hidrógeno y además trabaja a la inversa para recombinar el hidrógeno y el oxígeno para generar energía. "La reacción se ejecuta en ambos sentidos, de manera que puede ser utilizado como catalizador para la producción de hidrógeno y como catalizador para pilas de combustible", explicaba Douglas.

La forma de hidrogenasa es una de las tres que se dan en la naturaleza: di-hierro (FeFe), de sólo hierro (Fe-only) y de nitrógeno-hierro (NiFe). Para el nuevo material fue seleccionada la tercera forma,  debido a su capacidad para integrarse fácilmente en los biomateriales y tolerar la exposición al oxígeno.

La hidrogenasa-NiFe también gana significativamente mayor resistencia a la encapsulación y descomposición de productos químicos del medio ambiente, y conserva la capacidad de catalizar a temperatura ambiente. La hidrogenasa-NiFe sin alterar, por el contrario, es altamente susceptible a la destrucción de productos químicos del medio ambiente y se descompone a temperaturas superiores a la temperatura ambiente, haciendo de esta enzima sin protección una mala elección para su uso en la fabricación y productos comerciales como los automóviles.

Estas sensibilidades son "algunas de las principales razones por lo que estas enzimas no han cumplido anteriormente con su promesa tecnológica", señaló Douglas. Otra es su dificultad de producirla.

"Nadie logró nunca una forma de crear la suficiente gran cantidad de esta hidrogenasa, pese a su increíble potencial para la producción de biocombustibles. Ahora, sin embargo, tenemos un método para estabilizar y producir altas cantidades de material y de aumentar enormemente su eficiencia."

El desarrollo es altamente significativo, de acuerdo con Seung-Wuk Lee, profesor de bioingeniería de la Universidad de California-Berkeley, que no formó parte del estudio.

"El grupo de Douglas ha estado al frente en este tipo de trabajos durante las dos últimas décadas. Se trata de un nuevo trabajo pionero para producir combustibles ecológicos y limpios y hacer frente al problema de la energía en el mundo real al que nos enfrentamos hoy en día, y crear con ello un impacto inmediato en nuestra vida en el futuro cercano", comentó Lee, cuyo trabajo ha sido citado en un informe del Congreso estadounidense sobre el uso de los virus en la fabricación.

Más allá del nuevo estudio, Douglas y sus colegas siguen trabajando con P22-Hyd como ingrediente ideal para aprovechar la energía de hidrógeno investigando formas de activar una reacción catalítica con la luz del Sol, en contraposición a otros métodos de laboratorio.

"La incorporación de este material en un sistema de energía solar es el siguiente paso", añadió Douglas.

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Publicación: Paul C. Jordan et al. Self-assembling biomolecular catalysts for hydrogen production, Nature Chemistry (2015). DOI: 10.1038/nchem.2416

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Editor del blog Pedro Donaire

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