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» » » El buceo profundo de las ballenas podría tener la respuesta para la sangre sintética


Referencia: eScience.news.com .
por Jeff Fitlow, 25 de septiembre 2015
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Las mismas propiedades ultra-estables de las proteínas que permiten permanecer activas a las ballenas mientras mantienen la respiración durante su buceo de hasta dos horas, podría ayudar al bioquímico John Olson, de la Universidad Rice y sus colegas, a concluir una búsqueda de 20 años para crear sangre sintética para pacientes humanos. 


En un nuevo estudio presentado esta semana en el Journal of Biological Chemistry, Olson y sus colegas George Phillips, Lucian Smith y Premila Samuel, han comparado la proteína muscular, la mioglobina, de los seres humanos, con el de las ballenas y otros mamíferos que bucean en aguas profundas. La mioglobina retiene el oxígeno para uso inmediato dentro de las células musculares, y el estudio descubrió que los mamíferos marinos tienen versiones ultra-estables de la mioglobina que tienden a no desplegarse. Los investigadores encontraron que la estabilidad era la clave para que las células puedan crear grandes cantidades de mioglobina, lo que explica por qué los mamíferos que bucean en aguas profundas pueden cargar sus células musculares con mucha más mioglobina que los humanos.

"Las ballenas y otros mamíferos marinos de buceo profundo pueden empaquetar 10 a 20 veces más mioglobina en sus células que los humanos, y eso les permite 'descargar' directamente el oxígeno en los músculos esqueléticos y mantenerse activos incluso cuando están aguantando la respiración" dijeron Olson, Ralph y Dorothy Looney, profesor de Bioquímica y Biología Celular. "La razón de que la musculatura de la ballena sea tan oscura es que está llena de mioglobina, capaz de contener oxígeno, pero cuando la mioglobina está recién hecha, todavía no contiene hemo. Descubrimos que la estabilidad de la mioglobina libre de hemo es el factor clave que permite que a las células producir grandes cantidades de mioglobina."

Esto es importante para Olson, porque quiere crear una cepa de bacterias capaz de generar cantidades masivas de otra proteína que está estrechamente relacionada con la mioglobina. Se ha pasado dos décadas estudiando la hemoglobina, la proteína más grande y compleja que transporta el oxígeno en la sangre. El objetivo de Olson es crear sangre sintética para uso en transfusiones. En hospitales y los especialistas en trauma, actualmente dependen totalmente de la sangre donada, que a menudo es escasa y tiene una vida de almacenamiento limitada. Una parte crucial del plan de Olson es maximizar la cantidad de hemoglobina que una bacteria puede expresar.

"Nuestros resultados confirman que la estabilidad de la proteína es la clave", dijo Olson. "En este estudio, Premila y George desarrollaron un método in vitro para testear la expresión de mioglobina externa de las células vivas. Eso nos permitió controlar cuidadosamente todas las variables. Vimos que la cantidad total de mioglobina activa expresada, era directa y fuertemente dependiente de la estabilidad de la proteína antes enlazada al grupo hemo."

Todas las proteínas tienen una forma característica, y la familia globina de las proteínas se forma alrededor de una bolsa donde se almacena la hemo. Este paquete de hemo se abre y se cierra a fin de atrapar o liberar el oxígeno.
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Los resultados del estudio de células libres verifican de manera inequívoca las correlaciones de estabilidad-expresión que ya se habían observado anecdóticamente en trabajos anteriores tanto en células de mamíferos como en la E. coli, dijo Olson.

"Este trabajo es muy importante para nuestros proyectos de crear sustitutos de la sangre sintética y también la determinación de la toxicidad de la hemoglobina acelular", dijo. "Premila ha sentado las bases para la selección de alto rendimiento de grandes bibliotecas de variantes de hemoglobina, sin necesidad de purificar cantidades miligramáticas de proteína pura. Este método es un gran paso adelante en nuestros esfuerzos para identificar hemoglobinas recombinantes más estables."

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Más información: eScience.news.com .
Fuente: Universidad de Rice .

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