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» » Agua por todas partes, pero ¿es esencial para la vida?

Las proteínas son grandes moléculas orgánicas vitales para todo ser viviente, nos permiten convertir los alimentos en energía, suministran el oxígeno a nuestra sangre y músculos e impulsan nuestro sistema inmunológico. Dado que las proteínas se desarrollaron en un ambiente rico en agua, por lo general se piensa que dependen del agua para sobrevivir y funcionar.

Las proteínas constan de uno o más polipéptidos (cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos). Si una proteína en agua se calienta a temperaturas próximas al punto de ebullición del agua, estas cadenas pierden su estructura y la proteína se desnaturaliza (se despliega).

Un típico ejemplo de desnaturalización sucede con el huevo duro: las estructuras de proteínas en el huevo se despliegan con la temperatura y se adhieren entre ellas para crear un sólido. En el caso del huevo, este proceso no puede ser revertido, sin embargo, hay muchos ejemplos donde la refrigeración de la proteína da como resultado el replegado de la estructura.

Anteriormente se pensaba que el agua era esencial para el proceso de replegamiento, sin embargo los nuevos hallazgos de la univ. de Bristol sugieren que esto no es necesariamente así.

Usando una técnica espectroscópica llamada dicroísmo circular [dicroísmo: fenómeno óptico en el que se ven dos colores], el Dr. Adam Perriman de la School of Chemistry de Bristol, y sus colegas, han demostrado que la proteína mioglobina, que transporta oxígeno, puede replegarse en un entorno casi totalmente desprovisto de moléculas de agua.

El Dr. Perriman dijo: "Hemos conseguido esto uniendo moléculas polímero a la superficie de la proteína, y después hemos ido eliminando el agua hasta dar con un líquido viscoso que, cuando se enfría, desde una alta temperatura, como 155°C, se replegaba de nuevo a su estructura original.

"Más tarde, usamos el haz lineal del dicroísmo circular (B23) en el Diamond Light Source, la instalación científica británica del sincrotrón en Oxfordshire, para seguir el replegamiento de la estructura de la mioglobina, y quedamos asombrados cuando nos dimos cuenta de la extrema resistencia térmica del nuevo material."

Estos hallazgos podrían allanar el camino para el desarrollo de nuevas enzimas industriales, donde la hiper-resistencia térmica desempeñará un papel crucial, en aplicaciones que van desde el desarrollo de biosensores para la reducción electroquímica del CO2 hasta los combustibles líquidos.


- Referencia: EurekAlert.org, 13 abril 2012 contacto: Hannah Johnson
- Fuente: Universidad de Bristol .
- Diario referencia: "Hyper-thermal stability and unprecedented re-folding of solvent-free liquid myoglobin" por Alex Brogan, Giuliano Siligardi, Rohanah Hussain, Adam Perriman y Stephen Mann en Chemical Science, DOI: 10.1039/C2SC20143G .
- Imagen: Enlaces peptídicos. Formación de un dipéptido por la unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico. Wikipedia.

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Editor del blog Pedro Donaire

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