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» » » Descrifrado el mecanismo enzimático responsable de que la placa dental se pegue a los dientes

Los profesores Bauke Dijkstra y Lubbert Dijkhuizen, de Groningen, han descifrado la estructura y el mecanismo funcional de la enzima glucansucrase, responsable de que la placa dental se adhiera a los dientes. Este conocimiento estimula la identificación de sustancias que inhiben dicha enzima. Sólo habría que añadir esta sustancia a la pasta de dientes, o incluso a los dulces, y la caries será una cosa del pasado.

Los resultados de la investigación han sido publicados esta semana en Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).
 
Los investigadores de la Universidad de Groningen, analizaron esta enzima en la bacteria ácido láctica Lactobacillus reuteri, que reside en la boca humana y el tracto digestivo. Esta bacterias usa la enzima glucansucrase para convertir el azúcar de los alimentos en largas y pegajosas cadenas de azúcar. Los utilizan como pegamento para adherirse al esmalte dental. La principal causante de la caries, la bacteria Streptococcus mutans, también utiliza esta enzima. Una vez adherida al esmalte dental, fermenta los azúcares liberando ácidos que disuelven el calcio de los dientes. Así es como se desarrolla la caries.

Estructura tridimensional


Usando la cristalografía de proteínas, los investigadores fueron capaces de observar la estructura tridimensional (3D) de la enzima. Dichos investigadores son los primeros en lograrlo. La estructura cristalina ha revelado que el mecanismo de plegado de la proteína es único. Los distintos ámbitos de la enzima no se forman desde una sola cadena lineal de aminoácidos, sino partiendo de dos piezas que se ensamblan a través de una estructura con forma de U de una cadena. Este es el primer informe sobre el mecanismo de plegado.

Mecanismo funcional



El desenmarañar esta estructura 3D, proporciona información detallada sobre el mecanismo funcional de la enzima. La enzima divide la sacarosa en fructosa y glucosa, y luego, añade la molécula de glucosa a una creciente cadena de azúcar. Hasta ahora, la comunidad científica suponía que ambos procesos lo realizaban diferentes partes de la enzima; sin embargo, el modelo creado por los investigadores de Groningen, ha puesto de manifiesto que ambas actividades se desarrollan en el mismo sitio activo de la enzima.


Dijkhuizen espera que los inhibidores específicos de la enzima glucansucrase puedan ayudar a impedir la adhesión de las bacterias al esmalte de los dientes. La información sobre el mecanismo de estructural y funcional de la enzima es crucial para el desarrollo de tales inhibidores. Hasta ahora, este tipo de investigación no ha había tenido éxito, declara Dijkhuizen: "Los diversos inhibidores destudiado no sólo han bloqueado la glucansucrase, sino también la enzima digestiva amilasa de nuestra saliva, necesaria para degradar el almidón.

Evolución

Esta estructura cristalina también ofrece una explicación para esta doble inhibición. Los datos publicados por los científicos Groningen muestra que las proteínas glucansucrase, probablemente evolucionaron a partir de las enzimas amilasa que degradan el almidón. "Aunque ya sabíamos que estas dos enzimas eran similares", explica Dijkhuizen, "la estructura cristalina reveló que los sitios activos eran prácticamente idénticos. Los inhibidores futuros deberán ser dirigidos a objetivos muy específicos, ya que ambas enzimas están evolutivamente muy relacionadas."


Pasta de dientes y dulces
 
Dijkhuizen señala que los inhibidores glucansucrase futuros se podrán agregar a la pasta dental y al enjuague bucal. "Incluso será posible añadirlos a los dulces", sugiere. "Un inhibidor puede impedir que los azúcares liberados causen daño en la boca". Pero, Dijkhuizen no espera que a los cepillos de dientes les haya  llegado su día: "Siempre será necesario limpiar los dientes."

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Editor del blog Pedro Donaire

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